這張圖片顯示的是蜘蛛網和表面界態所調查區域的分子結構（結構為紅色/橙色，位於圖片左上角）。氨基酸蛋氨酸的側鏈位於該區域的核心它的作用是確保結構的穩定性，圖中用高亮的小棒表示。 （圖片來源：Pixaby.com；拼圖設計：Hannes Neuweiler）
為什麼蜘蛛織的輕絲線要比其他大部分的材料都要牢固呢？來自Würzburg和Mainz大學的科學家通過合作找尋這個問題的答案。他們證明天然的氨基酸蛋氨酸為蛋白質結構域提供了可塑性，而這正是蜘蛛絲的組成部分。這種可塑性從本質上大大增加了蛛網間的結合強度。科學家們已經將他們的發現發表在最近的Nature Communications期刊上。
這項實驗是由Würzburg大學生物技術與生物物理學學院的講師及小組領導Hannes Neuweiler博士組織進行。他已經在蜘蛛絲蛋白領域研究了好幾年——或者更準確地說是分子的性能。“蜘蛛絲是人們所發現的自然界中最牢固的材料之一。它的強度比高科技纖維例如凱夫拉或者碳還要強，”Neuweiler說。蜘蛛絲韌性與彈性的獨特結合使得它在工業領域極具吸引力。
無論是在航空、紡織業還是醫藥行業，這種的傑出的材料所具有的潛在應用是巨大的。
雖然合成的蜘蛛絲已經投入到工業中進行大規模的生產並且已經運用在了各種產品中，但是它並不能以自然界中的蜘蛛絲為藍圖製造出具有優良力學性能的產品。在Würzburg研究者們的最新發現可能有助於排除這一短板。
“我們發現網蜘蛛利用一種稱為蛋氨酸的特定氨基酸，以前所未知的方式將絲質蛋白緊密連接在一起。”Neuweiler概述了這個實驗的中心結果。實驗的背景在於：所有的生物都是蛋白質組成的。大自然利用僅有的20種不同的氨基酸構建了所有的蛋白質，這些蛋白質幾乎參與了生命體構建的所有過程。在合成為氨基酸線性鏈之後，大部分的蛋白質摺疊成了高度有序的三維結構。
天然氨基酸根據其側臉的性質可以大致被分為兩類。所謂的疏水側鏈在水中的溶解度很低。他們通常位於蛋白質的核心並且以穩定的摺疊狀態存在。疏水側鏈或者是水溶性側鏈往往存在於蛋白質的表面，他們負責的是幾乎無限多樣的功能。蛋氨酸屬於疏水氨基酸類，但它在大多數的蛋白質中都很罕見。“到目前為止，分子生物學家和蛋白質科學家很少關注這種氨基酸。相比於其他的蛋白質，蛋氨酸側鏈被認為沒有什麼重要的功能，”Neuweiler說。
這個觀念現在可能要改變了。與其他19種天然氨基酸的側鏈相比，蛋氨酸的側鏈非常地靈活。Neuweiler和他的團隊證明蜘蛛通過將大量的蛋氨酸放置在絲狀蛋白的氨基酸末端結構域的核心來利用蛋氨酸側鏈的這一特性。在這裡，氨基酸將其柔韌性傳遞給了結構域的整個結構，從而使整個結構都具有延展性。
蛋白質傳統上被認為是剛體。然而，更進一步的研究強調了蛋白質動力學對它功能的重要性。“就像一把可塑形的鑰匙，使它的形狀與鎖相適應，絲質蛋白質的結構域會改變它們的形狀使得它與其他的蛋白質緊密相連。”Neuweiler描述這個過程。這種影響從本質上提升了終端域之間的黏連強度。蛋白質疏水核中的蛋氨酸建立的結構，能夠顯著地改善蛋白質的功能。
Neuweiler博士和他的同事們正在他們的實驗室中進行著基礎實驗。“我們研究的目的是為了理解蛋白質的結構、蛋白質動力學以及蛋白質功能之間的關係，做出基礎貢獻，”一位科學家說。在此同時，他期望這一新的發現將會對新蛋白質的設計與開發領域以及材料科學領域產生影響。
他認為，可以想象在蛋白質的核心加入蛋氨酸，就像網蜘蛛做的那樣，為了改善蛋白質的功能或者是創造出蛋白質新的功能。在Neuweiler看來，材料科學將可能得益於絲質蛋白中的蛋氨酸引起蜘蛛絲的緊密相互作用的發現。通過人工更改絲蛋白結構域的蛋氨酸含量，可以控制合成材料的力學性能。
Neuweiler和他的團隊正在計劃進行一項對其他蜘蛛種類和不同絲腺產生的絲蛋白中的蛋氨酸作用的對比實驗。而且，他們想在來自其他生物體的蛋白質中加入蛋氨酸來修改甚至改善其功能。
作者：Julius-Maximilians
翻譯：仇豔菲
審校：董子晨曦
引進鏈接：https://phys.org/news/2019-09-spider-silk-malleable-protein.html
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