張立新團隊發現蛋白轉運到葉綠體的機制，同時表明相分離至關重要

在真核細胞中，細胞器的生物發生對於細胞功能和細胞存活至關重要。葉綠體是具有複雜內部膜網絡的獨特細胞器。

2020年3月12日，中國科學院植物研究所張立新團隊在Cell 在線發表題為“Liquid-Liquid Phase Transition Drives Intra-chloroplast Cargo Sorting”的研究論文，該研究確定了兩個擬南芥錨蛋白STT1和STT2，它們專門介導葉綠體雙精氨酸易位（cpTat）途徑蛋白到類囊體膜的分選。

STT1和STT2通過其C末端錨蛋白域的相互作用形成獨特的異二聚體。cpTat底物與STT絡合物的N端固有無序區的結合引起液-液相分離。STT低聚物的多價性質對於相分離至關重要。STT-Hcf106相互作用可逆相分離，並有助於蛋白靶向和跨類囊體膜轉運。因此，相分離液滴的形成作為葉綠體內蛋白分揀的新機制出現。該研究的發現突出了調節細胞器生物發生的相分離的保守機制。

高等植物的葉綠體對於光合作用至關重要，並且在其他重要的生理過程中也起著至關重要的作用，例如脂質和氨基酸的生物合成，細胞信號傳導和宿主防禦。葉綠體含有約3,000種蛋白質，而這些蛋白質中只有一小部分是由葉綠體基因組編碼的。大多數核編碼的葉綠體蛋白在細胞質中合成為具有N端靶向信號的前體，稱為轉運肽，隨後被轉運到葉綠體中。然而，葉綠體的顯著特徵之一是其高度複雜的結構，具有多個亞細胞膜（外膜，內膜和類囊體膜），從而描繪出三個獨立的隔室（膜間空間，基質和內腔）。因此，瞭解葉綠體蛋白靶向和分選的分子機制具有很高的挑戰性。

核編碼的葉綠體蛋白通過一種常見的導入設備跨過葉綠體包膜而被導入基質，即Toc / Tic（葉綠體的外/內包膜的轉位子）複合物。一旦前體蛋白到達葉綠體包膜的基質側，並且其轉運肽已被基質加工肽酶切割，在許多情況下，該蛋白會進一步靶向其在葉綠體中的正確子小室 。例如，一些蛋白質在釋放到基質中後被重新插入內膜。

類囊體膜蛋白可以自發插入或使用上述途徑之一，或參與主要由光收集蛋白採用的葉綠體信號識別顆粒（cpSRP）途徑。類囊體管腔蛋白通常在其N末端帶有進一步的靶向信息，從而指導它們通過葉綠體分泌（cpSec）或葉綠體雙精氨酸易位（cpTat）途徑進行引導。cpSec途徑需要一個ATPase，cpSecA和由cpSecY和cpSecE組成的易位通道，並參與幾種腔蛋白的運輸，包括質體藍蛋白和氧釋放複合物（OE33）。cpTat機制由膜蛋白Tha4，Hcf106和cpTatC組成。Hcf106和cpTatC已顯示在類囊體中形成一個700 kDa的大型受體複合物，併為底物提供了初始結合位點，Tha4作為一種獨立的複合物存在，在蛋白質轉運過程中與該受體複合物發生相互作用。

文章模型

通常，針對不同途徑的底物靶向取決於底物蛋白本身中的特定信號。然而，如何識別靶向信號以及將導入的蛋白質跨過擁擠的基質環境引導至不同類囊體受體的機制仍然未知。

在這項研究中，研究人員鑑定了兩個錨蛋白，STT1和STT2，它們形成雜合體，以通過液-液相分離機制將cpTat蛋白選擇性地引導至類囊體。該研究進一步證明，STT複合物與cpTat信號肽之間的弱多價相互作用對於相分離至關重要。因此，這項工作提供了對蛋白質分選機制和類液體生物系統的見解。

參考消息：

doi：10.1016/j.cell.2020.02.045

閱讀更多 愛科學愛自然 的文章

關鍵字: 團隊 立新 有胚植物