ACE2是一种与人类ACE相关的羧化金属蛋白激酶, 属血管内皮细胞膜结合酶，由肽的C端将氨基酸切为两段变换而来，可使肽链C端二肽残基水解。在生理状态及高血压、慢性心力衰竭、糖尿病等病理生理过程中与ACE互相拮抗，其作用主要通过Ang-(1-7)完成。ACE2是SARS-CoV S蛋白的一个功能性受体。
肾素-血管紧张素-醛固酮(RAS)系统是人生理功能的一个重要调节机制，它通过心脏、肾脏和血管等效应器官,维持机体的血压稳定与水盐平衡。它由肾素、血管紧张素原(Ang)、血管紧张素I (AngI)、血管紧张素I (Ang I )及血管紧张素转换酶(ACE)组成。肾素具有蛋白酶活性,能将肝脏产生的Ang转换成10肽的Angl，Angl 无组织活性。Ang I经ACE作用，去除两个氨基酸后产生8肽的有活性Angll。Angll与血管紧张素(ATI)受体结合，可收缩血管，并能刺激心肌细胞肥大和(或)纤维细胞增生，导致心脏肥厚。Angll也重可增加交感神经末梢释放儿茶酚胺，并能使内皮素水平增加，病理情况下对心肌细胞产生直接的致肥厚甚至毒性作用。Ang II通过刺激醛固酮分泌,进一步加重心脏重构。RAS系统还可通过自分泌或旁分泌方式调节心脏功能。RAS系统过度激活后,AngII水平升高，这时体内可降低局部AngII和可对抗AngII作用的生物活性物质的基因和蛋白水平代偿性升高。血管紧张素转换酶2 (ACE2)是这种调节反应中的关键酶。
ACE2是由805个氨基酸组成的I型膜结合糖蛋白，包括一个由17个氨基酸组成的N末端信号肽区，一个金属羧基多肽酶活化位点和一个跨膜区。其活化位点是一个氨基酸序列为HEXXH (第374~378位氨基酸残基)的锌结合区,类似于ACE活化位点，其氨基酸序列与ACE有42%同源性，对二者基因结构的对比分析发现ACE2基因所包含的18个外显子（定位于X染色体p22段）与ACE基因的前17个外显子的结构具有相当大的类似性，表明ACE与ACE2基因源于同一个祖先。血管紧张素转化酶2( agotensin-con-vering enzyme 2, ACE2)是迄今发现的唯一的ACE同系物(homologue),它主要分布于辜丸、肾胜和心脏。ACE2可水解血管紧张素I( angiotensin I,Ang I)和血管紧张素II( angiotensin II,Ang I)羧基端的1个氨基酸残基分别形成Ang1-9和有血管舒张作用的Ang1-7。全长的人ACE2 eDNA编码805个氨基酸组成的蛋白，分子量约为120kD,是I型跨膜糖蛋白，催化域位于细胞膜外。ACE2具有两个结构域,其N端催化域与ACE有42%的同源性,但ACE2只有一个催化位点，即锌金属蛋白酶结构域，且只水解羧基端的一个氨基酸。ACE2 C端富含疏水性氨基酸残基，与其跨膜结合有关，结构与collec-trin有48%的同源性，collectrin为新发现的肾脏特异的跨”糖蛋白,不具催化活性。PCR 引物是根据人和鼠的ACE2基因组序列设计的简并性引物，末端加入MseI和KpmI酶切位点以及保护碱基，能够从不同物种的动物肾脏组织标本中扩增ACE2基因。
ACE2是SARS-CoV的受体。用于分析SARS-CoV S蛋白与ACE2之间作用的有免疫共沉降、X-射线结晶学技术、FITC-流式细胞技术、Far-Westerm Analysis、 细胞融合形成试验。2004-2006年研究者们采集了穿山甲、貉以及斑林狸的肾组织标本，分别从中扩增、克隆、表达它们的ACE2基因，通过细胞融合形成试验、SARS-CoVS蛋白-HITV假型病毒感染实验、流式细胞分析三种方法来鉴定这些ACE2结合SARS-CoVS蛋白的能力。结果显示穿山甲、貉、斑林狸的ACE2都能结合TOR2SARS-CoV的S蛋白;斑林狸的ACE2也能结合SZ3 SARS-CoV的S蛋白，但其结合能力明显弱于果子狸的ACE2;而穿山甲和貉的ACE2不能结合SZ3SARS-CoV的S蛋白.据此我们推测穿山甲、貉、斑林狸的ACE2可以作为TOR2SARS-CoV的受体，有效地介导此类病毒的感染;斑林狸的ACE2也可以作为Sz3 SARS-CoV的受体，但是它介导这类病毒感染的能力要低于果子狸的ACE2。因此在出现引起人群流行的SARS-CoV的流行时，这些动物可能具有传播的作用。
研究人员在以前的研究中根据病毒的微进化将SARS-CoV分为原型组、低致病组、高致病组以及流行组并尝试分析这4组病毒的s蛋白识别、结合人、果子狸以及貉的ACE2的能力。根据S基因的标签变异位点设计突变引物，以一个SZ3 S蛋白的表达质粒作为模板，用特异性多位点突变技术获得了另外2个组病毒的S蛋白突变体的表达质粒。这样获得4个表达质粒，能够分别表达这4个组病毒的s蛋白.通过初步细胞融合形成试验分析这4个S蛋白结合人、果子狸以及貉的ACE2的能力，结果显示这4组病毒的蛋白都能识别、结合人的ACE2;虽然它们还能识别、结合果子狸的ACE2,但是原型组和低致病组的S蛋白识别、结合果子狸的ACE2的能力明显弱于高致病组和流行组。因推测原型组和低致病组的病毒，尤其是2003-2004 SARS散发事件中果子狸携带的SARS-CoV还没有完全适应果子狸。进一步证明果子狸并不是SARS-CoV的自然储存宿主。另外，流行组病毒的S蛋白能够识别、结合貉的ACE2,但原型组、低致病组以及高致病组，尤其是动物携带的SARS-CoVS蛋白不能识别、结合貉的ACE2,但原型组、低致病组以及高致病组，尤其是动物携带的SARS-CoV S蛋白不能识别、结合貉的ACE2,说明貉也不是SARS-CoV的自然储存宿主
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